Serum Ficolin-3: Potential für einen guten Biomarker in der Prognose bei Schädeltraumata

Ficoline sind eine Gruppe von Proteinen, die sowohl eine Kollagen-ähnliche und eine Fibrinogen-ähnliche Domäne enthalten. Drei Formen von Ficolin wurden bei Menschen identifiziert: Ficolin-1 (M-Ficolin), Ficolin-2 (L-Ficolin) und Ficolin-3 (H-Ficolin 3). Ficolin-3, auch bekannt als Hakata-Antigen oder H-Ficolin, ist aus einem kollagenartigen Strang und drei C-terminalen Erkennungsdomänen zusammengesetzt, welche Acetylgruppen auf mikrobiellen Oberflächen wie GlcNAc oder GalNAc binden. Ficolin-3 wird sowohl in der Lunge, also auch in der Leber synthetisiert, von wo aus es in den Blutkreislauf ausgeschieden wird.

In den letzten Jahren hat die Verwendung von im peripheren Blut identifizierbaren Biomarkern potentielle klinische Nützlichkeit gezeigt. Insbesondere in der neurointensiven Pflege stehen diese Marker als diagnostische, prognostische und kontrollierende Mittel zur Verfügung. Daten aus experimentellen, klinischen und in vitro Studien betonen eine wichtige Rolle für eine ficolin-vermittelte Aktivierung des Lektin-Weges des Komplementsystems, welche zur Entzündung im verletzten Gehirn beiträgt.

Im Vergleich zu gesunden Kontrollen verringerte sich bei Patienten mit schweren Schädel-Hirn-Verletzungen der Ficolin-3 Spiegel im Serum. Ficolin-3 wurde auch als unabhängiger prognostischer Einflusswert für die 1-Woche und 6-Monats Mortalität, sowie für die 6-Monats Mortalität mit ungünstigem Ausgang identifiziert.

 

 

Änderungen der Ficolin-3 Spiegel in Serum nach einem schweren Schädel-Hirn Trauma.

Ficolin-3 ELISA Kit, human

Der Ficolin-3 ELISA Kit (human) von Hycult Biotech eignet sich hervorragend zur quantitativen Bestimmung (in vitro) von humanem Ficolin-3 in Serum, Plasma und Zellkulturüberständen.


Nachstehend einige wesentliche Eigenschaften:

 

  • Arbeitszeit: 3½ Stunden
  • Minimale messbare Konzentration: 8 ng/ml
  • Messbarer Konzentrationsbereich: 8 bis 500 ng/ml
  • Arbeitsvolumen: 100 µl/well

 

 

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HYTHK340-01

Ficolin-3, Human, ELISA kit

1x96 well

659,90

HYTHK340

Ficolin-3, Human, ELISA kit

2x96 well

1068,10

HYTHM2089

Ficolin-3, mouse anti-human IgG1, Klon 4H5

100 µg

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Weitere Highlights von Hycult Biotech

LL-37 – Antimikrobieller Marker

Cathelicidine sind eine Familie von antimikrobiellen Proteinen, welche überwiegend in den peroxidasenegativen Granula von Neutrophilen gefunden werden. Das humane kationische antimikrobielle Protein (hCAP) 18 ist bis heute als einziges menschliches Cathelicidin identifiziert. Der antibakterielle C-Terminus von hCAP-18, LL-37 (37 Aminosäuren) zeigt eine breite antimikrobielle Aktivität bei gram-negativen und gram-positiven Bakterien. Des Weiteren besitzt LL-37 eine synergistische antibakterielle Wirkung mit Defensinen. Das Auftreten von Parodontitis bei Patienten mit Morbus Kostmann steht z.B. in Einklang mit einem Mangel an LL-37 im Speichel. Zudem fungiert es als chemotaktisches Mittel für Neutrophile, Monozyten und T-Zellen. LL-37 ist stark resistent gegenüber proteolytischen Abbau und in beschränktem Maße zytotoxisch - auch gegenüber Säugerzellen. Es wurde ebenfalls gezeigt, dass LL-37 im Plasma vorhanden ist und bei Infektionskrankheiten erhöht ist.

 

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HYTHK321-01

LL-37, Human, ELISA kit

1x96 well

659,90

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HYTHK321

LL-37, Human, ELISA kit

2x96 well

1068,10

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HYTHM2070

LL-37/CAP-18, mouse anti-human IgG1, Klon 3D11

100 µg

465,10

hm2070.pdf

HYTHM2070-FS

LL-37/CAP-18, mouse anti-human IgG1, Klon 3D11, functional study antibody, low endotoxin

0,5 mg

1184,10

hm2070_fs.pdf

HYTHM2071

LL-37/CAP-18, mouse anti-human IgG2a, Klon 1-1C12

100 µg

465,10

hm2071.pdf

HYTHC4013

LL-37/CAP-18, Human, Peptide

50 µg

824,-

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I-FABP – Marker für Darmzellschäden

Fettsäure-bindende Proteine (FABPs) sind eine Klasse von zytoplasmatischen Proteinen, die langkettige Fettsäuren binden. FABPs sind kleine intrazelluläre Proteine (ca. 13-14 kDa) mit einem hohen Grad an Gewebespezifität. Sie sind in verschiedenen Zelltypen reichlich vorhanden und spielen eine wichtige Rolle bei der intrazellulären Nutzung von Fettsäuren, den Transport und den Stoffwechsel. Es gibt mindestens neun verschiedenen Typen von FABPs, die jeweils ein spezifisches Gewebeexpressionmuster zeigen. Aufgrund seiner geringen Größe tritt FABP schnell aus ischämisch beschädigten, nekrotischen Zellen aus, was zu einem Anstieg der Serumspiegel führt. Ischämisch beschädigte Gewebe sind histologisch durch Abwesenheit (oder geringe Präsenz) von FABP gekennzeichnet und erleichtern dadurch die Anerkennung solcher Bereiche. Intestinales FABP (I-FABP) ist spezifisch in den Epithelzellen des Dünndarms lokalisiert und ist normalerweise im Serum nicht nachweisbar. Viele Beobachtungen zeigen, dass I-FABP einen nützlichen biochemischen Marker für Darmzellschäden, sowohl in vivo als auch in vitro darstellt.

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HYTHK406-01

I-FABP, Human, ELISA kit

1x96 well

581,10

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HYTHK406-02

I-FABP, Human, ELISA kit

2x96 well

929,10

hk406.pdf

HYTHP9020

I-FABP, anti-human, pAb

100 µg

408,20

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